蛋白质疏水作用力蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：1、一级结构蛋白质的一级结构又称为初级结构或化学结构，是指蛋白质分子内氨基酸的排列顺序。蛋白质分子中氨基酸主要通过肽键相互连接。肽键是由一个氨基酸分子中的α-氨基与相邻另一个氨基酸分子中的α-羧基，通过缩水而成，这样连起来的氨基酸聚合物叫做肽。多肽链上各个氨基酸由于在相互连接过程中丢失了α-氨基上的H和α-羧基上的OH，被称为氨基酸残基。在多肽链的一端氨基酸含有一个未反应的游离氨基(-NH2)，称为肽链的氨基末端氨基酸或N末端氨基酸，另一端的氨基酸含有一个尚未反应的游离羧基(-COOH)，称为肽链的羧基末端氨基酸或C末端氨基酸。一般表示多肽时，总是N末端：写在左边，C末端写在右边。肽链中除肽键外还有二硫键，它是由肽链中相应部位上两个半胱氨酸脱氢连接而成，是肽链内和肽链间的主要桥键。2、二级结构二级结构是指多肽链本身绕曲折叠成的有规律的结构或构象。这种结构是以肽链内或肽链间的氢键来维持的。常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由绕曲等四种。3、三级结构纤维状蛋白质一般只有二级结构，而球状，蛋白质在二级结构的基础上，经过超二级结构和结构域，进一步组装成三级结构。维持三级结构的作用力主要是一些次级键，包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。其中疏水键在维持蛋白质的三级结构上有突出作用。4、四级结构四级结构是指蛋白质分子内具有三级结构的亚单位通过氢键、盐键、疏水键 和范德华力等弱作用力聚合而成的特定构象。所谓亚单位，又称亚基，是指那些在化学上相互独立但自身又具有特定构象的共同构成同一蛋白质的肽链。如血红蛋白有四个不同的亚基，这4个亚基以一定形式结合在一起，形成特定的构象，即是四级结构。蛋白质疏水相互作用区别是水分子的亲和力不同，细胞膜的主要成分是蛋白质和磷脂双分子层。磷脂分子头部朝向细胞内个细胞外，具有亲水性，有利于物质的跨膜运输。同时尾部对应磷脂双分子层内部，具有疏水性，有利于载体蛋白的存在。蛋白质持水力刚果民主共和国,其向有“世界原料仓库”、“中非宝石”、“地质奇迹”等美誉，盛产有色金属和稀有金属。铜、钴、锌、锰、锡、钻石、铀、钽、锗、镉的储量均居世界前列。森林面积约占全国面积的53%。水力资源蕴藏量占非洲水力资源的40%。蛋白质疏水作用力主要由何驱动运输蛋白根据作用方式分成三类：载体蛋白、通道蛋白、离子泵。载体蛋白糖、氨基酸，核苷酸等水溶性水分子一般由载体蛋白运载。少数情况下也可能载体与被转运分子的复合物发生180°旋转，从而把该分子送到膜的另一侧。载体蛋白运输物质的动力学曲线具有“膜结合酶”的特征，运输速度在一定浓度时达到饱和。载体蛋白需要同被运输的离子和分子结合,然后通过自身的构型变化或移动完成物质运输的膜蛋白。载体蛋白促进扩散时同样具有高度的特异性,其上有结合点,只能与某一种物质进行暂时性、可逆的结合和分离。而且,一个特定的载体只运输一种类型的化学物质, 甚至一种分子或离子。载体蛋白既参与被动的物质运输，也参与主动的物质运输。通道蛋白通道蛋白可以是单体蛋白,也可以是多亚基组成的蛋白,它们都是通过疏水的氨基酸链进行重排,形成水性通道。通道蛋白本身并不直接与小的带电荷的分子相互作用, 这些小的带电荷的分子可以自由的扩散通过由脂双层中膜蛋白带电荷的亲水区所形成的水性通道。通道蛋白的运输作用具有选择性,所以在细胞膜中有各种不同的通道蛋白。离子泵离子泵也是膜运输蛋白之一。也看作一类特殊的载体蛋白，能驱使特定的离子逆电化学梯度穿过质膜，同时消耗ATP形成的能源，属于主动运输。离子泵本质是受外能驱动的可逆性ATP酶。外能可以是电化学梯度能、光能等。被活化的离子泵水解ATP，与水解产物磷酸根结合后自身发生变构，从而将离子由低浓度转运到高浓度处，这样ATP的化学能转变成离子的电化学梯度能。已知的离子泵有多种，每种离子泵只转运专一的离子。细胞内离子泵主要有钠钾泵、钙泵和质子泵三类。蛋白质亲水疏水亲水色谱疏水色谱的区别：疏水作用层析（Hydrophobic Interaction Chromatography，HIC）是根据分子表面疏水性差别来分离蛋白质和多肽等生物大分子的一种较为常用的方法。蛋白质和多肽等生物大分子的表面常常暴露着一些疏水性基团，我们把这些疏水性基团称为疏水补丁，疏水补丁可以与疏水性层析介质发生疏水性相互作用而结合。不同的分子由于疏水性不同，它们与疏水性层析介质之间的疏水性作用力强弱不同，疏水作用层析就是依据这一原理分离纯化蛋白质和多肽等生物大分子的。反向液相色谱RPC一般用非极性固定相（如C18、C8）；流动相为水或缓冲液，常加入甲醇、乙腈、异丙醇、丙酮、四氢呋喃等与水互溶的有机溶剂以调节保留时间。它是根据被测组分离子与离子对试剂离子形成中性的离子对化合物后，在非极性固定相中溶解度增大，从而使其分离效果改善。疏水作用层析：溶液配置简单，性状温和，能保持蛋白活性，但操作复杂，分离效率低。蛋白质的疏水作用1、膜蛋白按其与脂双层相互作用的不同可分为内在蛋白与外周蛋白两类。 2、根据磷脂分子中所含的醇类，磷脂可分为甘油磷脂和鞘磷脂两种。 3、磷脂分子结构的特点是含一个极性的头部和两个非极性尾部。 外周蛋白通过静电力或非共价键与其他膜蛋白相互作用连接在膜上.内在蛋白主要靠疏水作用力与膜脂结合,其中锚定在膜上的蛋白通过共价键与脂质的基团结合.最主要的是疏水作用力。 蛋白质疏水作用力是什么1.蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，其主要连接键是肽键。2.蛋白质的二级结构：多肽链上的主链有规则的折叠方式，包括α-螺旋，β-折叠,β-转角 ，无规则卷曲，Ω环等。靠氢键维持。3.蛋白质的三级结构：是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成。是蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象，其主要靠氨基酸侧链之间的疏水作用力、氢键、范德华力和静电作用来维持（非共价键）。4.蛋白质的四级结构：主要靠次级键（非共价键）维持。肽键两个氨基酸可以通过缩合反应结合在一起，并在两个氨基酸之间形成肽键。而不断地重复这一反应就可以形成一条很长的残基链（即多肽链）。这一反应是由核糖体在翻译进程中所催化的。肽键虽然是单键，但具有部分的双键性质（由C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生共振导致），因此C-N键（即肽键）不能旋转，从而连接在肽键两端的基团处于一个平面上，这一平面就被称为肽平面。而对应的肽二面角φ（肽平面绕N-Cα键的旋转角）和ψ（肽平面绕Cα-C1键的旋转角）有一定的取值范围；一旦所有残基的二面角确定下来，蛋白质的主链构象也就随之确定。 疏水作用力在蛋白质结构中的重要作用疏水力(hydrophobie bonds)是在蛋白质多肽链的空间折叠、生物膜的形成、生物大分子之间的相互作用以及酶对底物分子的催化过程中常常起着关键的作用。其特点是：疏水力的独特之处在于在0~60°C的范围内，其大小随温度上升而增加。蛋白质疏水作用力影响因素简单的说就是物质间的相似相溶``性质相似的物质可以融合``故与水相似性质的物质则可以具有亲水性``反之则是疏水性亲水性（hydrophilic），材料对水具有亲合力的性能。金属版材如铬、铝、锌及其生成的氢氧化物以及具有毛细现象的物质都有良好的亲水效果。疏水性（hydrophobic），材料对水具有排斥能力的性能。印版图文的亲油成分和印刷油墨都具有良好的疏水性。